• "Achillesferse" des Coronavirus gefunden: Forschende entdecken größte Schwachstelle
  • Studie könnte Durchbruch im Kampf gegen Corona sein
  • Neueste Entdeckung: Virus kann sich nicht mehr vor dem Immunsystem verstecken
  • Neue Art der Corona-Therapie durch "komplexe Proteine" denkbar

Das Coronavirus bestimmt auch rund 18 Monate nach dem ersten großen Ausbruch noch immer stark unseren Alltag. Nicht nur im privaten, sondern auch im medizinischen Alltag. 
Einer Gruppe Wissenschaftler und Wissenschaftlerinnen unter der Leitung von Forschern des Wiener IMBA (Institut für Molekulare Biotechnologie der Österreichischen Akademie der Wissenschaften) ist nun möglicherweise der Durchbruch gelungen, auf den wir so lange gewartet haben. In einer veröffentlichten Studie schreiben die Forschenden, von der Entdeckung einer möglichen Achillesferse von SARS-CoV-2. Also dem größten Schwachpunkt des Virus. 

Achillesferse des Coronavirus herausgefunden: Virus kann sich vor dem Immunsystem "verstecken"

Stark vereinfacht geht es um zwei Zucker-bindende Proteine, die SARS-CoV-2-Varianten vom Eindringen in andere Zellen abhalten können. Die Forschenden haben sich bei der Suche nach Möglichkeiten, das SARS-CoV-2-Virus an der Ausbreitung zu hindern, auf das sogenannte Spike-Protein konzentriert. Das ist typisch für das Coronavirus und kann sich seinem Namen entsprechend an Zell-Oberflächen festkrallen. Das Protein ist es auch, dass hauptsächlich dafür verantwortlich ist, dass das Virus in die Zellen eindringen kann. Besonders gefährlich: Das Spike-Protein ist nicht nur für das Eindringen in die Zelle verantwortlich, sondern sorgt auch dafür, dass das Virus nicht von dem Immunsystem erkannt werden kann. Dafür hat das Protein des Coronavirus SARS-CoV-2 einen Tarnmechanismus. Für den benutzt es einen "Glykosylierungsmechanismus". Damit wird an einigen Stellen der Protein-Hülle des Virus eine Zuckerhülle gebildet. Die Folge: Das Immunsystem kann das Virus nicht mehr erkennen. 

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Das Virus bildet diese Zuckerhüllen immer dann, wenn es dabei ist, sich zu vermehren und im Körper auszubreiten. Das Spike-Protein des Coronavirus hat 22 Stellen, bei denen sich die Zuckerketten anhängen können. "Diese Zuckerketten schauen für das Immunsystem wie körpereigene Strukturen aus, auch wenn sie in Zellen einer anderen Person gebildet wurden", erklärt der Hauptautor der Studienergebnisse David Hoffmann. Interessant für die Forschenden ist zudem, dass es bei dem Coronavirus 22 Zucker-Bindungsstellen zu geben scheint, die zudem enorm wichtig für das Virus sind. "An diesen Strukturen gibt es keine Mutationen. Wahrscheinlich deshalb, weil sich sonst das Virus ohne diese Stellen nicht so effektiv vermehren könnte."

Nach dieser Erkenntnis stand für die Wissenschaftler und Wissenschaftlerinnen um Peter Hinterdorfer und Josef Penninger die Untersuchung der Rolle von Lektinen, den Zucker-bindenden Proteinen, an. "Lektine sind sogenannte Glykoproteine, die wiederum an die Zuckermolekülstruktur von Antigenen, wie dem Spike-Protein, binden können. Diese könnten direkt am Spike-Protein neuralgische Stellen besetzen und so die Bindung des Erregers an die Zellen stören. Das Eindringen in die Zelle wird also blockiert, weil das Virus keine Möglichkeit mehr hat in die Zelle zu kommen", erklärt Hinterdorfer.

Neueste Versuche machen Hoffnung: Coronavirus beim Eindringen in die Zelle abwehren  

David Hoffmann, ein ehemaliger Doktorand im Penninger-Labor am IMBA, fügte hinzu: "Wir dachten intuitiv, dass die Lektine uns helfen können, neue Interaktionspartner des Spike-Proteins zu finden." Um diese Überlegung mit handfesten Ergebnissen zu untermauern, testete das Team mehr als 140 unterschiedliche Lektine und ihre Auswirkung auf das Virus. Mit Erfolg. Zwei der getesteten Lektine konnten sich besonders stark an das Coronavirus SARS-CoV-2 Spike-Protein binden. "Clec4g" und "CD209c". 

"Wir haben nun Möglichkeiten in der Hand, das Virus am Eindringen in Zellen zu hindern", erklärt Stefan Mereiter, Co-Erstautor und Postdoktorand aus dem Penninger-Labor. Er ergänzt: "Diese Entdeckung könnte tatsächlich die Achillesferse des Virus sein, auf die die Wissenschaft schon so lange gewartet hat." Die beiden stark-Bindenden Lektine "Clec4g" und "CD209c", die das Team aus Wissenschaftlern und Wissenschaftlerinnen gefunden hat, haben einen weiteren entscheidenden Vorteil. Binden sich diese beiden Lektine an eine bestimmte Stelle des Spike-Proteins, wird das Protein instabil. Dann hat das Immunsystem wieder die Möglichkeit das Virus zu erkennen und zu bekämpfen. 

Und auch Sorgen vor etwaigen Mutationen hat das Team nicht. "Viren mit mutierter Protein-Stelle sind nicht infektiös. Das bedeutet, dass unsere Lektine an eine Glykanstelle binden, die für die Funktion von Spike essenziell ist. Darum ist es sehr unwahrscheinlich, dass jemals eine Mutante entsteht, der dieses Glykan fehlt", erklärt Mereiter. Zur großen Freude der Forschenden, tragen die beiden entdeckten Lektine auch dazu bei, die SARS-CoV-2-Infektiosität bei menschlichen Lungenzellen zu verringern. 

Studienergebnisse machen neue Therapieform möglich

Die Forschungsergebnisse sind kürzlich im renommierten EMBO Journal veröffentlicht worden. Mit dem Forschungsergebnis besteht auch die Möglichkeit, Therapien zu entwickeln, die alle verschiedenen Virus-Mutationen einschließen. "Man stört dadurch einfach die Interaktion zwischen Virus und Zelle und senkt damit die Infektiosität des Virus", erklärt das Team um Hinterdorfer und Penninger.

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